Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает сотнями и тысячами собственных, непохожих на аналогичные из других видов белков. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы сами.
Учитель химии. Следующее выступление посвящено вторичной структуре белка.
Ученик. Строго линейная полипептидная цепь встречается у ограниченного числа белков. Такую структуру имеет фиброин шелка - белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна.
Однако даже в волокнистых фибриллярных белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки указывают на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей.
Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде -спирали (рис. 2).
Рис 2. Модель -спирали (вторичная структура белка)
-Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.
Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко располагаются относительно друг друга витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или растянуть. (Демонстрирует сжатие и растяжение спирали.) Исследования ученых показали, что на каждый виток правозакрученной -спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, радикалы которых направлены всегда наружу. Шаг спирали (расстояние между витками) составляет 0,57 нм (рис. 3).
Рис. 3. Схема витков -спирали
Огромную роль в формировании и поддержании -спиральной конфигурации полипептидной цепи играют водородные связи, возникающие между карбонильной группой С(О) и группой NH полипептидной цепи, расположенными на соседних витках спирали. (Ученик демонстрирует через эпипроектор типы связей между радикалами аминокислотных остатков в белковой молекуле.) И хотя энергия водородных связей невелика, большое их количество приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего -спиральная конфигурация устойчивая и жесткая.
Степень спирализации полипептидных цепей отличается у разных белков: в гемоглобине, например, 3/4 полипептидных цепей находится в спиральном состоянии, а 1/4 - в растянутом. У рибонуклеазы только 1/5 часть полипептидной цепи спиральна, а остальные 4/5 линейны. Молекулы белков, построенные из полностью спирализованных и полностью линейных полипептидных цепей, встречаются редко.
Учитель химии. О третичной структуре белка следующее сообщение.
Ученик. Выявление чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличия в белковой молекуле спиральных и неспиральных участков не дает представления ни об объеме и форме молекулы в целом, ни о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Эти детали строения белков выясняются при изучении третичной структуры (рис. 4). (Ученик демонстрирует через эпипроектор рисунок третичной структуры белка.)
Рис. 4. Третичная структура белка
Под третичной структурой белковой молекулы понимают общее расположение ее одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями. Естественно, что полипептидная цепь имеет определенную конфигурацию, представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков.
Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мостики, именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи. Таким образом, положение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет характер межрадикальных связей и, следовательно, третичную структуру.
Третичную структуру белков связывают с их функциями, в частности с ферментативной активностью. В молекулах белков-ферментов за счет сочетаний аминокислотных радикалов в тех или иных зонах возникают каталитические и регуляторные центры. Поскольку третичная структура белков довольно легко изменяется под действием физических и химических факторов, способность белков ускорять химические процессы бывает выражена то ярче, то слабее. Белковая молекула буквально «живет», непрерывно изменяет свою третичную структуру, чутко реагирует на изменение внешних условий закономерным смещением по отношению друг к другу спиральных и линейных участков, радикалов аминокислот и т. д. В этой способности белковых молекул адекватно изменять свою архитектонику в ответ на сигналы внешней среды по существу уже заложены многие свойства (раздражимость, приспособляемость и т.п.) живых организмов.
Учитель химии. Еще одна особенность строения белков - их четвертичная структура. Об этом наш следующий рассказ.
Ученик. Белки, относительные молекулярные массы которых превышают 50 000-60 000, как правило, состоят из субъединиц. Относительные молекулярные массы субъединиц колеблются от нескольких тысяч до нескольких десятков тысяч, а их число в таких супрамолекулах изменяется от 2 до 162.
Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых белков.
Молекулы гемоглобина (Мr = 68 000) построены из четырех субъединиц с молярной массой 17 000 каждая. Первичная, вторичная и третичная структуры субъединиц молекулы гемоглобина полностью выяснены. Установлено, что при соединении с кислородом молекула гемоглобина изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород и запирая его внутри молекулы. Причина этого - изменение третичной структуры субъединиц. Таким образом, структура и функции молекулы гемоглобина тонко «пригнаны» друг к другу.
Самое поразительное явление состоит в том, что объединение субъединиц в супрамолекулу осуществляется самопроизвольно. Предполагают, что в каждой субъединице есть специфические контактные участки, взаимодействующие с таковыми в других субъединицах. Проделано уже много опытов с вирусами и фагами, где показано, что их можно разрушить, удалить нуклеиновую кислоту, а потом из белковых субъединиц снова собрать оболочку вируса или фага. Это убеждает в том, что в природе широко представлена автоматическая самосборка надмолекулярных структур, причем инициатором такой сборки является белковая молекула.
Учитель химии. Чем глубже химики познают природу и строение белковых тел, тем более они убеждаются в исключительном значении неисчерпаемых данных для раскрытия одной из важнейших тайн природы - тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах - краеугольный камень, та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины.
Как мы видим, белки имеют сложное строение, молекулы их большие по размерам, молярные массы огромны (рис. 5). Значения Mr белков в десятки и сотни тысяч единиц - это не предел, молекулярная масса белка вируса желтухи шелковичного червя приближается к миллиарду(916000000).
C3032H4816O780S8Fe4, Mr = 66 552
Рис. 5. Молекулярная формула одного из белков
Важной особенностью относительных молекулярных масс белков является подмеченная еще Т. Сведбергом кратность их стандартному значению в 17 000-18 000, хотя эта зависимость не столь прямолинейна.
А теперь ответьте на вопросы по строению белков. Ответы запишите в тетради. (Учащиеся отвечают на вопросы.)
Вопросы по строению белков
1. Изменятся ли свойства белка при нарушении последовательности аминокислотных звеньев в линейной полимерной цепи?
2. Напишите уравнение реакции получения трипептида из дипептида глицилаланина и аминокислоты цистеина:
3. Чем отличается вторичная структура белка от первичной?
4. За счет чего удерживается форма молекулы белка во вторичной структуре?
5. В чем отличие третичной структуры белка от первичной и вторичной?
6. В одном из белков содержится 0,32% серы. Определите Mr белка, если предположить, что в молекуле содержится один атом серы.
Ответ. Mr(белка) = 10 000.
Учитель биологии. Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание классификации белков на какой-либо одной основе. Принято выделять три разные классификации белков: по составу, структуре и функциям.
Классификация белков по составу
* К простым белкам (протеинам) относят альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины.
* К сложным белкам (протеидам) относят: фосфопротеиды (казеин), глюкопротеиды (муцин), нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, флавопротеиды, металлопротеиды.
Классификация белков по их структуре
* Фибриллярные белки - в них наиболее важна вторичная структура - нерастворимы в воде, отличаются механической прочностью. К ним относят коллаген и миозин.
* Глобулярные белки - в них наиболее важна третичная структура. Полипептидные цепи таких белков свернуты в компактные глобулы, они растворимы в воде или солевых растворах, легко образуют коллоидные суспензии. К глобулярным белкам относят ферменты и гормоны.
* Промежуточные белки - фибриллярной природы, но растворимы в воде, к ним относится фибриноген.
Задание. Впишите в схему вместо знаков вопроса (?) названия классификационных групп белков.
Схема
Способы классификации белков
Вопросы по классификации белков
1. По каким признакам осуществляется классификация белков?
2. В чем принципиальное отличие фибриллярных белков от глобулярных?
3. Объясните биологическое значение вакцинации.
Учитель биологии.
Классификация белков по их функциям
* Структурные белки - коллаген, склеротин, эластин.
* Каталитические белки - полимеразы, рибонуклеазы.
* Регуляторные белки - инсулин, глюкагон.
* Транспортные белки - гемоглобин, гемоцианин.
* Защитные белки - антитела, фибриноген.
* Двигательные, или мышечные, белки - миозин, актин.
* Запасательные белки - казеин, альбумин.
* Токсичные белки - змеиный яд, токсины.
* Сигнальные белки - рецепторы.
Остановимся на двух очень важных функциях белков - каталитической и защитной.
Сообщения делают заранее подготовленные ученики.
Каталитическая функция белков
Ученик (сообщение). Я расскажу вам сказку о верблюдах, в которой можно усмотреть аналогию с действием ферментов.
Умирал старый араб и завещал своим сыновьям 17 прекрасных белых верблюдов: старшему половину, среднему третью часть, младшему девятую часть. Когда араб умер, сыновья принялись делить свое наследство, но 17 не делится ни на 2, ни на 3, ни на 9. В это время через пустыню шел бедный ученый дервиш и вел за собой старого черного верблюда. Он подошел к братьям и спросил, о чем они горюют. Братья поведали о своем наследстве и невозможности его поделить. Тогда дервиш подарил им своего верблюда, у них стало 18 верблюдов, и все получилось. Старший получил 9 верблюдов, средний - 6 верблюдов, младший - 2 верблюда. Остался старый верблюд ученого. «Что с ним делать?» - спросили братья. «Отдайте его мне», - попросил ученый, и братья вернули верблюда. Вот и ферменты так же, как этот старый верблюд, помогают осуществлять реакции в организмах.
Учитель биологии. Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Многие реакции в силу энергетических причин без катализа либо не протекают, либо протекают слишком медленно. Подавляющее большинство биологических катализаторов по своей химической природе является белками. В молекуле фермента имеется активный центр, который состоит из 2 участков - сорбционного и каталитического. Первый отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата, а второй - за протекание процесса катализа (рис. 6). По своей организации ферменты обладают либо третичной, либо четвертичной белковой структурой.
Рис. 6.Схема работы фермента
Учитель физики. Как правило, активный центр представляет собой углубление на поверхности белковой молекулы, по форме в точности соответствующее молекулам веществ, участвующих в химической реакции, катализируемой данным ферментом (см. рис. 6). (Примерно так же кресло в космическом корабле делают точно по фигуре конкретного космонавта.)
Как только нужная молекула «садится» в «кресло», вся молекула фермента несколько деформируется, подготавливаясь к дальнейшей работе. Чаще всего атомы молекулы фермента смещаются таким образом, что создается еще одно удобное место - для другой молекулы, партнера по химической реакции. Захватив и ее, молекула фермента снова изменяет свою форму, чтобы заставить обе захваченные молекулы соединиться между собой. Но продукт их реакции имеет иную форму, поэтому для него «кресло» уже не подходит. В результате он отделяется от молекулы фермента. Активный центр фермента освобождается для следующей такой же операции. Часто фермент имеет места связи, специализированные для разных химических реакций. Энергия, выделяющаяся в одной из таких реакций, передается почти без потерь и используется в другой реакции. С помощью ферментов организм способен вырабатывать вещества, синтез которых требует затрат энергии. В неживой природе подобных процессов практически не происходит.
Опыт 2. Наблюдение расщепления пероксида водорода ферментом каталазой
В две пробирки (одну - с кусочками сырого картофеля, другую - с кусочками вареного картофеля) прилейте по 2 мл пероксида водорода H2O2. Опишите, что происходит с пероксидом водорода под действием живых и мертвых растительных клеток.
Защитная функция белков
Ученик (сообщение). Защитная функция белков связана с выработкой лейкоцитами особых белковых веществ - антител. Синтез антител происходит в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов. Антитела связывают, нейтрализуют и разрушают несвойственные организму соединения. Антитело - молекула, синтезируемая организмом, имеет постоянные и переменные участки (рис. 7). Последние действуют подобно ключу, который подходит к определенному замку. Каждый организм может производить тысячи антител различной специфичности, способные распознавать всевозможные виды чужеродных веществ. Антитела представляют собой белковые или полисахаридные молекулы, находящиеся на поверхности микроорганизма в связанном или в свободном виде.
Рис. 7. Модель молекул антител: а - постоянные участки; б - переменные участки
Учитель биологии. У живых организмов сформировались две системы иммунитета - клеточная и гуморальная. Такое разделение функций иммунной системы связано с существованием двух типов лимфоузлов - Т-клеток и В-клеток.
Клеточный иммунитет - при взаимодействии с антигеном Т-лимфоциты, несущие на мембране рецепторы, способные распознать этот антиген, начинают размножаться и образуют клон таких же Т-клеток. Клетки этого клона вступают в борьбу с несущими антиген микроорганизмами или вызывают отторжение чужеродной ткани.
В-лимфоциты распознают антиген таким же образом, как и Т-клетки, но реагируют иначе. Они синтезируют антитела, которые нейтрализуют антигены. Рассмотрим физические и химические свойства белков.
Физические свойства белков
Учитель физики. Почему белки стали предметом изучения не только биологии, химии, но и физики? Все дело в сложности и многообразии живого организма. Точно описать все его характеристики и закономерности до сих пор не представляется возможным средствами одной какой-либо науки. Например, белки обладают особенностями, несвойственными никаким другим органическим соединениям. К их числу относят многообразие физических и химических превращений, внутримолекулярные взаимодействия, способность изменять структуру при внешнем воздействии и возвращаться в исходное состояние после прекращения воздействия.
Достижения физики сделали возможным исследование основ жизни на молекулярном уровне.
По спектрам молекул определяют энергетические параметры происходящих процессов.
На основе электронографических и нейтронографических исследований определяют расстояния между атомами в молекулах.
Методом рентгеноструктурного анализа или с помощью ядерного магнитного резонанса можно установить распределение электронной плотности в молекуле исследуемого вещества. О свойствах молекул какого-то соединения можно судить по показателю преломления света, дипольному моменту, поляризации, магнитной проницаемости вещества. В последнее время быстро развиваются методы, основанные на использовании микроволновой области радиочастот и ультрафиолетового излучения. В частности, проводятся эксперименты по «реставрации» структуры ДНК с помощью мягкого ультрафиолетового излучения.
Ученик (сообщение). По определению физика - наука о формах движения и взаимодействия материи. Но сюда же можно включить и различные формы движения и взаимодействия живой материи, поскольку в определении не уточняется, о каких формах материи идет речь. Например, в последнее время ученых интересуют следующие процессы в живых организмах:
- механизм восприятия световой информации;
- распространение нервного импульса;
- прочность костей и сухожилий;
- работа внутренних органов, ее механическая модель;
- явление акустики в живой природе и т.д.
В частности, большой интерес вызывают сократительная и структурная функции белков. Ведь именно в результате взаимодействия белков и процессов, происходящих внутри них, человек двигается в пространстве, сокращается и расслабляется сердце и т.п. Структурная функция белков заключается в том, что они составляют основу строения организма (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин соединительной ткани стенок и др.). Именно от этих двух функций белков зависит устройство, масса, надежность и другие параметры живого организма. Анализ работы любого механизма требует изучения характеристик его составных частей.
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10
